در این مطالعه اثر میسلهای معکوس کاتیونی بر ساختار پروتئین آلبومین سرم گاوی (BSA) مورد تحقیق قرار گرفت. طیف UV، فرایند کپسولهسازی و تراکم BSA را به ترتیب به صورت یک اوج در حوالی طول موج 279 نانومتر و پراکنش نور نشان داد. از طیفسنجی سیرکولاردیکرویزم برای یافتن ساختارهای دوم پروتئین در میسلهای معکوس و فاز آبی نرمال استفاده گردید. نتایج نشان داد که شکل بینظم و متراکم، صفحات نامنظم و رندم کویل، افزایش یافته درصورتیکه فرم مارپیچ آلفا کاهش یافته است. علاوه بر این، طیف سنجی FTIR به همراه فناوری افراز برای تعیین حالتهای آب در میسل معکوس بکار گرفته شد. بر اساس آنالیز دادهها، کمتر از 50% آب موجود برای انحلال پروتئین در دسترس میباشد. به طورکلی، نتایج نشان داد که محیط محدود و عدم وجود آب کافی دو عامل مهم تراکم پروتئین در این سامانهها محسوب میشوند.
عصفوری, شهریار, & فراست زاده, حسین. (1391). بررسی برهم کنش مهمان - میزبان در فرایند استخراج پروتئین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس. نشریه علوم و مهندسی جداسازی, 4(2), 65-73. doi: 10.22103/jsse.2013.493
MLA
شهریار عصفوری; حسین فراست زاده. "بررسی برهم کنش مهمان - میزبان در فرایند استخراج پروتئین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس", نشریه علوم و مهندسی جداسازی, 4, 2, 1391, 65-73. doi: 10.22103/jsse.2013.493
HARVARD
عصفوری, شهریار, فراست زاده, حسین. (1391). 'بررسی برهم کنش مهمان - میزبان در فرایند استخراج پروتئین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس', نشریه علوم و مهندسی جداسازی, 4(2), pp. 65-73. doi: 10.22103/jsse.2013.493
VANCOUVER
عصفوری, شهریار, فراست زاده, حسین. بررسی برهم کنش مهمان - میزبان در فرایند استخراج پروتئین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس. نشریه علوم و مهندسی جداسازی, 1391; 4(2): 65-73. doi: 10.22103/jsse.2013.493
)